从医蛭头部提取的水蛭素是一种单链环肽化合物。肽链由65个氨基酸残基组成，相对分子量为7000道尔顿。分子N端有三个二硫桥键(-S-S-)，分别在6位、14位、16位、28位和22位、39位的半胱氨酸残基(Cys⁶…Cys¹⁴，Cys¹⁶…Cys²⁸，Cys³²…Cys³⁹)，使N端肽链绕迭成密集形核心环肽结构。C端富含酸性氨基酸残基，63位的酪氨酸被硫酸化。水蛭素存在十种以上变异体，主要的三种简称为HV1、HV2和HV3。基氨基酸序列如下所示。HV1：

　　VVYDTCTESGQNLCLCEGSNVCGQGNKCILGSDGEKNQCVTGEGTPKPQSHNDGDFEEIPEEYLQ

　　HV2：

　　ITYTDCTESGQNLCLCEGSNVCGKGNKCILGSNGKGNQCVTGEGTPNPESHNNGDFEEIPEEYLQ

　　HV3：

　　ITYTDCTESGQNLCLCEGSNVCGKGNKCILGSNGKGNQCVTGEGTPKPQSHNQGDFEEPIPEDAYDE

　　这些变异体肽链中都不含精氨酸、色氨酸和蛋氨酸。它们具有较高的同源性和基本相似的一级结构，其主要差别是N端氨基酸序列不同，但都具有相似的抗凝活性。核磁共振研究表明，水蛭素的变异体中不存在二级结构的α螺旋构型。N端的5个氨基酸残基为疏水基团，C端则为亲水基团，并游离在分子的表面。研究认为水蛭素肽链的二级和三级结构对其抗凝活性起决定性作用，其N端的三个二硫桥键则是决定分子二级和三级结构及其稳定性的关键，将二硫键氧化，或分子发生蛋白降解，则失去抗凝活性。若C端羧基被酯化，或失去C端氨基酸，也会失去与凝血酶结合的能力。可见水蛭素的C端部分是抗凝活性所必需的，含二硫键N端疏水结构对水蛭素抗凝血酶作用亦有重要影响。